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抗冻蛋白(antifreeze proteins)是生物界的抗冻剂,许多生活在极地的鱼类、昆虫、植物、菌类、细菌等等都要藉助其抗冻性质来防止体液结冰。抗冻蛋白造成凝固点下降的机制并非单纯的"依数"(colligative),而是经由蛋白吸附到冰的表面,阻止冰晶继续生长。
抗冻蛋白能形成一个较平坦的表面来辨识冰的表面,一旦吸附到冰晶表面,新的冰层必须沿着没有蛋白的缝隙生长,因而造成弯曲的表层,局部凝固点也就跟着下降。然而在微观下,冰的表面并不是真的平坦而有序的,据估计冰与水的界面能厚达10-1(angstroms)。究竟抗冻蛋白如何辨识这样一个无序(disordered)的冰层表面?
德国海德堡大学的科学家藉由分子动力学模拟发现,抗冻蛋白其中一面的水合层能自己形成一种"类冰"(quasi-ice)的结构,当它接近冰晶的时候,冰晶很容易能沿着此"类冰"结构生长,zui后蛋白跟冰晶之间的空间就被填满了,蛋白也就跟冰结合在一起了。与其说是抗冻蛋白直接辨识冰晶,此过程更像是蛋白诱导冰晶来辨识自己。除了这个用来结合冰晶的蛋白表面之外,抗冻蛋白其它表面上的水层相较之下缺乏结构,因此冰晶无法沿着其它的表面生长,也使得抗冻蛋白不至于被冰晶吞噬而失去功能。
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